Las proteínas de la misma manera que otros nutrientes energéticos( Hidratos de Carbono y lípidos) se aportan al organismo a través de la dieta. La calidad de una proteína de la dieta se mide por su valor biológico (VB), que hace referencia a la composición en aminoácidos. Una proteína completa es aquella que tiene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones adecuadas y su VB es cercano a 100. Una proteína que carezca o sea deficitaria en uno o más aminoácidos esenciales, tendrá un valor biológico bajo y deberá ingerirse combinada con otro tipo de proteína para que se complementen. En el reino vegetal es frecuente que las proteínas sean insuficientes en un aminoácido esencial, de ahí que los VB sean menores. En general, las proteínas vegetales de la misma familia botánica son deficientes en el mismo aminoácido, por lo que sería recomendable que las fuentes de alimentos vegetales fueran variadas. Por ejemplo, las legumbres son deficientes en metionina y los cereales en lisina. Al ingerirlos combinados mejoran la calidad de la proteína ingerida.
Por otra parte, las proteínas procedentes de alimentos vegetales son menos digeribles que las de los animales debido a su alto contenido en fibra.
Las proteínas procedentes de la dieta no pueden entrar en las células epiteliales del intestino humano, deberán digerirse hasta aminoácidos para que a continuación tenga lugar la absorción. La digestión de las protínas tiene lugar en el estómago y en el intestino delgado, los productos finales se absorben a nivel de yeyuno y de íleon.
La digestión comienza en el estómago dónde actúan las pepsinas que provienen del pepsinógeno, que es el zimógeno o proenzima, forma inactiva precursora, que dará lugar a través de su activación a la pepsina activa. La pepsina tiene una baja especificidad, hidroliza preferentemente enlaces adyacentes a la leucina o a los aminoácidos aromáticos.
En el intestino actúan un grupo de enzimas secretadas por el páncreas también en forma de precursores inactivos o zimógenos entre las que se encuentran:
1.El tripsinógeno, el quimotripsinógeno y la proelactasa que son precursores de las endopeptidasas, enzimas que rompen el enlace peptídico o enlace de unión entre los aminoácidos en la parte interior de la proteína.
2.Las procarboxipeptidasas que son precursoras de las exopeptidasas, rompen los enlaces peptídicos de los extremos de la proteína.
Por su activación estos zimógenos dan lugar a las formas activas: tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasas A y B que tienen actividad proteolítica (ruptura de enlaces peptídicos) y digieren las proteínas de la dieta, resultando como productos péptidos de varios tamaños y aminoácidos libres. Estas enzimas presentan una mayor especificidad hacia los enlaces adyacentes a la lisina y a la arginina, a los aminoácidos aromáticos y a los aminoácidos alifáticos neutros (elastasa).
La secreción de enzimas proteolíticas por el páncreas parece estar regulada por la presencia en el contenido intestinal de proteínas procedente de la dieta.
El transporte de aminoácidos desde el lumen intestinal hasta el interior de la célula absortiva transcurre por un proceso activo, cuyo mecanismo parece ser muy similar al del transporte de glucosa. Los aminoácidos libres entran en las células de la mucosa intestinal, pasan la vena porta y se dirigen hasta el hígado. El hígado es el principal o el único lugar para el catabolismo de siete de los aminoácidos esenciales, los tres restantes son los ramificados que son degradados fundamentalmente en músculo y en riñón. Cuando la ingesta de aminoácidos esenciales excede a los requerimientos se produce una mayor activación de las enzimas hepáticas responsables de la degradación de estos aminoácidos. El intestino transporta más rápidamente los aminoácidos esenciales que los no esenciales.
Es necesario señalarque durante la digestión se produce una adición de proteínas endógenas en forma de enzimas digestivas y de células epiteliales de la mucosa que están sometidas a un continuo reemplazamiento por división mitótica. La magnitud de esta secreción de proteínas endógenas es difícil de cuantificar, se estima que diariamente se adicionan al contenido intestinal unos 70g de proteína, de los cuales 17g son secretados como jugo y unos 50g proceden de la degradación de las células de la mucosa. Este intercambio proteico en la pared intestinal es sensible a los cambios nutricionales, por ejemplo en situación de deficiencia proteica o de ayuno, se reduce la volocidad de división mitótica de las células de la mucosa. Por lo que un déficit proteínico conduce a una reducción en la secreción endógena intestinal.
FUENTE: Victor Barrios Master en Nutrición Deportiva
BLOG http://www.jdpbootcamptrainingcadiz.blogspot.com/
2.Las procarboxipeptidasas que son precursoras de las exopeptidasas, rompen los enlaces peptídicos de los extremos de la proteína.
Por su activación estos zimógenos dan lugar a las formas activas: tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasas A y B que tienen actividad proteolítica (ruptura de enlaces peptídicos) y digieren las proteínas de la dieta, resultando como productos péptidos de varios tamaños y aminoácidos libres. Estas enzimas presentan una mayor especificidad hacia los enlaces adyacentes a la lisina y a la arginina, a los aminoácidos aromáticos y a los aminoácidos alifáticos neutros (elastasa).
La secreción de enzimas proteolíticas por el páncreas parece estar regulada por la presencia en el contenido intestinal de proteínas procedente de la dieta.
El transporte de aminoácidos desde el lumen intestinal hasta el interior de la célula absortiva transcurre por un proceso activo, cuyo mecanismo parece ser muy similar al del transporte de glucosa. Los aminoácidos libres entran en las células de la mucosa intestinal, pasan la vena porta y se dirigen hasta el hígado. El hígado es el principal o el único lugar para el catabolismo de siete de los aminoácidos esenciales, los tres restantes son los ramificados que son degradados fundamentalmente en músculo y en riñón. Cuando la ingesta de aminoácidos esenciales excede a los requerimientos se produce una mayor activación de las enzimas hepáticas responsables de la degradación de estos aminoácidos. El intestino transporta más rápidamente los aminoácidos esenciales que los no esenciales.
Es necesario señalarque durante la digestión se produce una adición de proteínas endógenas en forma de enzimas digestivas y de células epiteliales de la mucosa que están sometidas a un continuo reemplazamiento por división mitótica. La magnitud de esta secreción de proteínas endógenas es difícil de cuantificar, se estima que diariamente se adicionan al contenido intestinal unos 70g de proteína, de los cuales 17g son secretados como jugo y unos 50g proceden de la degradación de las células de la mucosa. Este intercambio proteico en la pared intestinal es sensible a los cambios nutricionales, por ejemplo en situación de deficiencia proteica o de ayuno, se reduce la volocidad de división mitótica de las células de la mucosa. Por lo que un déficit proteínico conduce a una reducción en la secreción endógena intestinal.
FUENTE: Victor Barrios Master en Nutrición Deportiva
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